단백질 탐구

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기본 아미노산 20가지

 

-소수성 아미노산

Gly G 글라이신

Ala A 알라닌

Pro P 프롤린

Val V 발린

Leu L 루신 *CH2가 아래 부분에 있음

Ile I 이소루신 *CH2가 위 부분에 있음

Met M 메티오닌 *S 포함

Trp W 트립토판 

Phe F 페닐알라닌

 

- 극성 아미노산

Ser S 세린 *OH at the Top

Thr T 트레오닌

Tyr Y 타이로신 * 페닐알라닌에서 맨 아래 CH가 C - OH로 변경

Asn N 아스파라긴 *C, O, NH2 결합기가 붙어있음

Gln Q 글라이신 *아스파라긴에서 CH2가 가운데 하나 붙음

Cys C 시스테인 *SH at the Top *머리카락 disulfide bond에 관여

 

- +전하 아미노산

Lys K 라이신 *끝부분 NH2, CH2 4개 줄

Arg R 아르기닌 * NH2, NH 결합기 있음, NH와 CH2 3개 줄 연결 * 단백질이 접히는 데 관여, 당 단백질 구성의 중요한 아미노산

His H 히스티딘 *오각형 1시 방향 N, 5시 방향 NH 

 

- -전하 아미노산

Asp D 아스파르트산 *COOH 기에 CH2 연결

Glu E 글루탐산 아스파르트산에 CH2 추가

 

 

생화학(Biochemistry) - 생명과정의 화학

핵산, 단백질 - 대사물질의 경로를 이해하는 것

 

1) 수소결합(Hydrogen bond)

N, O, F 등 전기 음성도가 크고 2주기이며 크기가 작은 원소와 수소를 갖는 분자가 이웃한 분자의 수소 원자 사이에서 생기는 정전기적 인력을 말한다. 일종의 분자 간 인력이다.

 

 

 

2) 반데르발스 힘(Van der Waals interaction)

: 원자 속 전자는 항상 움직이므로 순간적으로 한쪽에 편중되어 전기적 극성을 가질 수 있다(편극). 이로 인해 나타나는 인력 또는 척력을 말한다.

물리학자 Johannes Diderik van der Waals의 이름에서 따왔다.

 

반데르발스 힘/ 반데르발스 거리

 

3) 소수성 효과

물과 비극성 물질의 결합으로 물 분자 사이의 수소 결합을 극대화하고 물과 비극성 분자 사이의 접촉 면적을 최소화할려는 경향.

 

4)DNA 이중 나선 형성 과정 - 열역학

열역학 제 1, 2법칙

제 1법칙: 계(구역 내 물질)와 주위(나머지 물질)의 전체 에너지 일정

 

제 2법칙: 계와 주위의 엔트로피(무질서로의 경향)는 언제나 증가하는 방향으로 간다

엔트로피 증가 - 해당 작용, TCA 회로, 전자 전달계

엔트로피 감소 - 광합성

 

유전체의 염기서열 → 아미노산 서열 → 
단백질 구조 변화 → 대사물질 변화 → 
표현형 변화 → 다양성

 

단백질의 정의 - 아미노산이라 부르는 단위체들로 구성된 선형 중합체

중합체(Polymer): 화학적 합성에 의한 고분자

고분자: 단량체 분자들의 화학반응으로 규칙적 반복 단위를 가지게 된 긴 사슬 분자

화학 반응성 O

상호작용으로 복잡한 구조 - 2, 3, 4차 구조

Rigid 단백질, Flexible 단백질이 아미노산의 조성에 따라 존재한다 - 환경에 따른 변화 여부

중요한 단백질 - 효소(enzyme):  화학 반응의 활성화 에너지를 낮춰 물질대사의 속도를 증가시키는 생체 촉매

 

낫 모양 적혈구 빈혈증

 

 

DNA - CTC  CAC(Glu)RNA - GAG  GUG(Val)

염기 서열의 변화로 발린이 생성됨. 전하 밸런스에 문제가 발생

 

머리카락 결합

공유결합(황 결합) - 암모니아를 이용해 결합 파괴 - 중화제 - 다시 결합

 

Hair Keratin(단백질)은 수많은 alpha helics로 이루어짐.

3 alpha helics = protofibril

11 protofibril = microfibril

100 microfibril = macrofibril(protein aggregation)

dead & living cells combination = hair

9.5 turns of hair produced every second

alpha helics Cysteine으로 결합 cross-link

탄성력을 가지게 함

 

이황화 결합(disulfide bond) *공유 결합 - Cysteine의 surfhydryl(SH기) 산화로 형성된다.

 

 

Ammonium thioglycolate(파마염)

 

암모니아(염기성)가 많아 thiolate anion(RS-)를 생성해 이황화결합을 파괴하게 되어 thiol-disulfide exchange reaction을 촉진한다.

thiol(티올) - 알케인에 -SH 작용기가 붙은 유기성 화합물

 

	산화(Oxidation)	환원(Reduction)
산소	+	-
수소	-	+
전자	-	+

 

Temporary Wave - 많은 양의 물 분자가 케라틴으로의 수소 결합 방해 - alpha-helics가 새롭게 결합, 짧은 시간동안 모양을 변경할 수 있음

Permanent Wave - 롤러로 머리카락을 고정시킨 다음, 산화제(중화제라고도 불림)를 투입해 이전과 다른 황화 결합을 하게 됨

 

아미노산

Carboxyl group(acid), amino group(basic), R group

중성 pH 용액에서 쌍극성 이온으로 우세하게 존재. 쌍극자 상태(Zwitterion)

NH3+ COO-로 존재함

이온화는 pH에 따라 달라짐

 

 

극성 - 두 개 이상의 원자 결합 분자 내 전자구름 밀집

 

해리 - 분자가 원자나 이온, 더 작은 분자로 나뉘는 과학적 현상

 

protonated - 원자, 분자 등에 양성자가 더해져 conjugate acid(짝산)를 생성하는 것

 

PKa - 산 해리 상수, Ka 값의 음의 로그이다

 

pKa 값을 구하는 공식

 

[HA] - 기본 상태 ex) NH3+, COOH

 

 

pI(Isoelectronic point)를 구하는 공식

 

 

 

아미노산의 결합이 변화할 때 기능이 변화한다.

적혈구 이상

머리카락 단백질

아미노산 

 

단백질의 구조

 

1. 일차구조: 아미노산들은 펩타이결합들로
이어져서 폴리펩타이드 사슬을 만든다 - 아미노산 순서

결합이 회전할 수 있음 - 같은 시간에 같은 평면에 위치할 수 없으므로 입체적 구조로 접힐 수 있음

2. 이차구조: 폴리펩타이드 사슬은 알파 나선, 
베타 판, 그리고 회전들과 고리들 같은
규칙적인 구조로 접힐 수 있다. - 환경에 따라 순서의 구조 조금씩 변함(수소결합, 반데르발스 힘, thiol 결합)

N-H와 C=O기들의 수소결합의 규칙적인 방식에 의해 형성

 

알파케라틴: 양모, 머리카락과 피부 주성분. 감긴 코일형 단백질으로, Actin filament. 300개 아미노산으로 이루어진 중심 부위에 헵타드 반복(7번째 잔기마다 루신) - 반데르발스, 이온결합, 이황화결합 존재

3. 삼차구조: 수용성 단백질들은 무극성
중심부를 가진 촘촘한 구조로 접힌다. 

루신, 발린, 메티오닌, 페닐알라닌 무극성 중심부

내부는 소수성, 용액으로 향하는 부분은 극성

 

domain - 100개의 아미노산으로 구성되며 몇 개의 폴리펩티드 사슬이 접혀서 촘촘한 구역 형성
Subunit의 기본 - 수용성 단백질은 무극성 중심부를 가짐

아미노산 순서가 단백질의 3차 구조 결정

4. 사차구조:폴리펩타이드 사슬들은 조립되어
여러 소단위체(subunit)들로 된 구조를 만들
수 있다.

단백질의 아미노산 순서가 단백질의 삼차원
구조를 결정한다.

 

Peptide bond(선형 중합체, 펩티드 또는 아미드 결합)

물이 빠져나가 C(O)NH 결합이 됨

 

펩타이드 PI 구하기

극성 곁사슬의 평균

 

폴리펩티드에 있는 각 아미노산을 잔기(residue)라고 부름

 

50~2000개 아미노산 - 단백질

소수의 아미노산 - 올리고펩티드

단백질 단위 달톤(dalton) 수소 원자 질량과 비슷함

 

아미노산은 alpha helics, beta sheets, beta turns를 만들 때 경향이 제각각이다.

 

몇몇 아미노산은 여러 형태로 존재할 수 있다 ex) Lymphotactin

 

단백질의 결합 오류는 신경 질환과 관련 있음 ex) 치매(프라이온)

 

나선의 다른 형태 콜라겐 - 피부, 뼈, 힘줄, 연골

 

세개의 나선 폴리펩타이드로 구성 Gly는 3번째 잔기마다 나타남

*내부에 글라이신만 들어맞기 때문

 

Urea, 염화구아니늄 - 비공유결합 효과적 파괴

 

 

단백질이 기능을 잃고 마구잡이로 감긴 펩티드가 되었을 때 변성된 단백질이라고 함

 

 

 

 

 

 

 

참고 문헌

1) Amino acids. Bioninja. https://ib.bioninja.com.au/standard-level/topic-2-molecular-biology/24-proteins/amino-acids.html

Amino Acids | BioNinja

 

2) 수소 결합. 위키백과. https://ko.wikipedia.org/wiki/%EC%88%98%EC%86%8C_%EA%B2%B0%ED%95%A93

수소 결합 - 위키백과, 우리 모두의 백과사전

 

3) Structural Biochemistry/Chemical Bonding/Van der Waals interaction. Wikibooks. https://en.wikibooks.org/wiki/Structural_Biochemistry/Chemical_Bonding/Van_der_Waals_interaction

Structural Biochemistry/Chemical Bonding/Van der Waals interaction - Wikibooks, open books for an open world

 

4) 물을 이용한 반응 설계. 효자동 화학자. https://littleview.tistory.com/entry/%EB%AC%BC%EC%9D%84-%EC%9D%B4%EC%9A%A9%ED%95%9C-%EB%B0%98%EC%9D%91-%EC%84%A4%EA%B3%84%EC%86%8C%EC%88%98%EC%84%B1-%ED%9A%A8%EA%B3%BC%EC%99%80-On-water-reaction

 

5) 사이언스올. https://www.scienceall.com/%EB%82%AB-%EB%AA%A8%EC%96%91-%EC%A0%81%ED%98%88%EA%B5%AC-%EB%B9%88%ED%98%88%EC%A6%9Dsickle-cell-anemia/

 

6) Tritech Research. https://www.tritechresearch.com/const.html

Amino Acid Chart, genetic code, DNA data, Constants and Equations -- Tritech Research, Inc.

7) disulfide bonds

https://study.com/academy/answer/disulfide-bridges-are-a-type-of-covalent-bond-critical-to-maintaining-the-3-dimensional-shape-of-proteins-the-amino-acid-involved-in-disulfide-bridge-formation-is-a-tyrosine-b-arginine-c-cysteine-d-glutamic-acid.html